β-转角(β-turn):也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基.含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop).常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸.这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸.

β-折叠(β-sheet):
蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的.折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的.氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽链反向排列).

α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的.每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键.在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

蛋白质四级结构(protein quaternary
structure):多亚基蛋白质的三维结构.实际上是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构.

蛋白质三级结构(protein tertiary structure):
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象.三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的.三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的.

蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列.常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的.

肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptidegroup),是肽键主链上的重复结构.是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位.

镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia):
血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状.其特点是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸 (val),而不是下正常的谷氨酸残基(Glu).

别构效应(allosteric effect):又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象.

血红蛋白(hemoglobin): 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白.血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱和曲线为S型.

波尔效应(Bohr effect):CO2浓度的增加降低细胞内的pH,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象.

复性(renaturation):在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象.

肌红蛋白(myoglobin):是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型.

蛋白质变性(denaturation):生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象.蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失.

范德华力(van der Waalsforce):中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力.当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强.强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近.