米氏常数(Michaelis constant):对于一个给定的反应,异至酶促反应的起始速度(υ0)达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度.

米氏方程(Michaelis-Mentent
equation):表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s])

初速度(initial velocity):酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度非常低,其逆反应可以忽略不计.

靠近效应(proximity
effect):非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位,使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果,这将导致更频繁地形成过度态.

共价催化(covalent
catalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,然后被转移给第二个底物.许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的.

酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用.

活性部位(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分.活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成.

活化能(activation energy):将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量.

比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数.比活是酶纯度的测量.

酶活力单位(U,active
unit):酶活力单位的量度.1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位是指在特定条件(25oC,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量.

全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基和其它辅助因子.

脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分.

酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都是蛋白质.酶不改变反应的平衡,只是
通过降低活化能加快反应的速度.

结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元.结构域通常都是几个超二级结构单元的组合.

超二级结构(super-secondary
structure):也称为基元(motif).在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体.